关键蛋白有助于肌肉萎缩症的治疗

最近，来自阿尔伯塔大学的研究者们发现了医治“卢•格里格”氏症的潜伏靶点。

生物物理学家MichaelWoodside利用单份子技术首次视察了SOD1的折叠进程，他们发现这1进程比以往认为的要复杂的多。

这些结果解释了蛋白质的毛病折叠的偏好性，其与朊病毒具有类似的特性。

“当我们将蛋白分离以后，希望其能够保持原本的结构，就像我们以往认为的那样，但是事实上我们发现蛋白变成了1团糟”，来自阿尔伯塔大学物理系的教授Woodside说道：“但经过了几千次的去折叠与再次折叠以后，我们发现其能够出现较为清晰的特点”，我们能够从单份子的水平对该蛋白的结构有更加清楚的认识，从而能够将全部蛋白的结构完全地拼接起来”。

Woodside教授最为人熟知的工作是其对疯牛病等朊病毒的结构的研究。Woodside教授称，SOD1的毛病折叠的特性与朊病毒蛋白10分类似。利用光镊技术，作者等人对SOD1的进程进行了细致的研究。Woodside解释称，该蛋白存在1个稳定的内核，这个结构总是最后去折叠，并且最早折叠。

而作者等人终究找到的致使全部蛋白质的折叠产生毛病的根本缘由则是内核的毛病折叠。他们发现了1些毛病的折叠方式，而且解决了此前没有检测到的复杂的折叠中间体结构，使得全部折叠进程变得更加清晰。

基于这1结果，作者等人希望能够进1步扩大这1发现，即结合单份子与全部细胞，乃至是全部生命体。如今他正在与ALS的医生们合作，想能够找到致使ALS产生的蛋白质毛病折叠进程。

相干结果发表在最近1期的《NatureCommunications》杂志上。

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